انتخاب دیکشنری مترجم لغت نامه
جستجو در دیکشنری
دیکشنری مترجم تغییر دیکشنری یا مترجم
برای انتخاب دیکشنری یا لغتنامه، اینجا را کلیک کنید.
انگلیسی به فارسی انگلیسی به انگلیسی کلمات اختصاری فارسی به انگلیسی فارسی به عربی عربی به فارسی جدول کلمات لغت نامه دهخدا فرهنگ فارسی فرهنگ فارسی معین فرهنگ فارسی عمید اسم پسرانه و دخترانه دانشنامه عمومی دانشنامه اسلامی کامپیوتر برق و الکترونیک عمران و معماری حقوق سینما صنعت علوم دامی حسابداری ریاضیات آمار خودرو صنایع غذایی نساجی پلیمر معدن شیمی نفت مهندسی گاز خاک شناسی زمین شناسی آب و خاک بهداشت دندانپزشکی روانپزشکی فوتبال کاراته یوگا کوه نوردی

94 1062 100 1

پروتئین

/porote'in/

معنی پروتئین به فارسی

[whey protein] [تغذیه] پروتئینی که بعد از جداسازی دَلَمه و خامه در شیر باقی می ماند
[chimeric protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] محصول پروتئینی که با ژن های الحاقی رمزگذاری می شود متـ . پروتئین الحاقی fusion protein, fused protein
[standard protein] [تغذیه] ← پروتئین مبنا
[bone morphogenic protein] [ارتاپزشکی] پروتئین موجود در استخوان فاقد کانی که محرک استخوان سازی است اختـ . پازا BMP
[fusion protein, fused protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] ← پروتئین آمیژه ای
[protein refolding, heat-shock protein activity] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] فرایندی که هر یاخته برای احیای مجدد فعالیت زیستی یک پروتئین واتابیده یا کژتابیده باید طی کند
پروتئین بافت دار گیاهی
[textured vegetable protein] [علوم و فنّاوری غذا] هر پروتئین گیاهی که به صورت ذرات یا قطعاتی به شکل های مختلف به آنها بافت می دهند و عرضه می کنند
[matrix protein, MP] [زیست شناسی-میکرب شناسی] پروتئینی غیرقندی که فضای بین ژن پوشه و پوشش ویروس را پر می کند
[antitermination protein] [زیست شناسی-ژن شناسی و زیست فنّاوری] ← پادپایانگر
[protein folding] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] خودسامان دهی خودانگیخته و بی واسطۀ یک رشتۀ بس پپتیدی واتابیده یا نوظهور به صورت یک ساختار سه بعدی منحصربه فرد
[folded protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] پروتئینی که تقریباً هر اتم آن در شرایط کاراندام شناختی دارای جایگاه معینی است
[single cell protein, SCP] [علوم و فنّاوری غذا] زی تودۀ سرشار از پروتئینی که با تخمیر میکربی تولید می شود و از آن به عنوان منبع پروتئینی در غذا و خوراک دام استفاده می کنند
[docking protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] ترکیب پروتئینی متعلق به شبکۀ درمیان یاخته ای که با اتصال به ذرات دخیل در پیام رسانی یاخته ای، انتقال پروتئین ها از خلال غشا را تسهیل می کند
[domain protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] هر پروتئینی که از یک یا چند حبۀ متمایز تشکیل شده است
[house-keeping protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] هریک از مجموعه پروتئین های یاخته ای که به مقدار زیاد بیان می شوند و احتمالاً در نگهداری از کارکردهای یاخته ای پایه بسیار فعال هستند
[fibrous protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] پروتئینی مستحکم و تا حدودی نامحلول که در حفاظت از اندام ها و استحکام بخشیدن به آنها نقش ساختاری دارد
[decoder protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] پروتئینی که نشانک ها/ سیگنال های یونی را به پاسخ های نشانکی/ سیگنالی و فعال سازی ژن و واکنش های دگرگشتی ترجمه می کند
[clock protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] هریک از مجموعه پروتئین هایی که به طور متناوب و منظم با غلظتی بالا بیان می شوند و سپس با ناپایدار کردن رنای پیک رمزگذاری شده جلوی بیان ژن های خود را می گیرند
[cold-shock protein] [زیست شناسی-پروتگان شناسی] پروتئینی که در پاسخ به کاهش ناگهانی دما در ریزاندامگان ها ساخته می شود تا از آنها در برابر آسیب های ناشی از سرما محافظت کند
[antifreeze protein] [علوم و فنّاوری غذا] پروتئین موجود در برخی موجودات زنده ازجمله ماهیان آب های سرد که از یخ زدن بافت ها در دمای زیر صفر جلوگیری می کند و در تولید برخی محصولات غذایی مانند بستنی کاربرد دارد

معنی پروتئین در فرهنگ معین

پروتئین
(پُ رُ تِ) [ فر. ] (اِ.) نوعی ترکیب آلی پیچیدة موجود در بافت های گیاهی و جانوری که برای رشد و ترمیم بافت ها لازم است .

معنی پروتئین در فرهنگ فارسی عمید

پروتئین
ترکیبات نیتروژن داری که در بافت های حیوانی و نباتی یافت می شود و برای رشد و ترمیم بافت های بدن ضرورت دارند.

پروتئین در دانشنامه ویکی پدیا

پروتئین
پروتئینها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت مولکول های زیستی هستند که از زیرواحدهایی به نام اسید آمینه ساخته شده اند. پروتئین ها مانند زنجیری از یک کلاف سه بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند.
ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته ای از اسیدهای آمینه می باشد گفته می شود. پروتئین ها پلی مرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده اند.
ساختار دوم: به نظم های موضعی گفته می شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می گیرد. ساختار دوم پروتئین ها خود به چند دسته تقسیم می شود:
ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می کند، اما در بعضی از اندامگان ها (ارگانیسم ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی باکتری ها پ یرولزین می باشد. گاهی در پروتئین ها دگرگونی به وجود می آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین ها معمولاًبه یکدیگر می پیوندند تا یک وظیفه ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می شود. چون ترتیب های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه ها در تولید پروتئین ها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئین ها نیز می توانند وجود داشته باشند. پروتئین های درون یاخته ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط آران ای (RNA) ساخته می شوند.
در ژانویه ۲۰۱۵ (بهمن ۱۳۹۳) دانشمندان آمریکایی و استرالیایی موفق به بازیافت پروتئین شدند. آنان با استفاده از اوره و نوعی همزن مخصوص، تخم مرغ آب پز را دوباره به تخم مرغ خام تبدیل کردند.
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می شود که پروتئین به خود می گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می باشد.
عکس پروتئین
پروتئین ۱ ماتریکس خارج سلولی (انگلیسی: Extracellular matrix protein 1) نام یک پروتئین است که در انسان توسط ژن «ECM1» کدگذاری می شود.
1893
n/a
ENSG00000143369
پروتئین های ۱۴-۳-۳ خانواده ای از مولکول های موجود در سلول ها هستند که در مسیرهای شناسایی پروتئین کینازی در همه سلول های یوکاریوتیک همکاری می کنند. پروتئین های ۱۴-۳-۳ به عنوان نقشه های اتصال فسفوسرین/فسفوترئونین عمل کرده و در بر همکنش های وابسته به فسفریلاسیون میان پروتئین ها، مهار پیشرفت چرخه سلولی، آغاز شدن و ادامه یافتن چک پوینت های آسیب DNA، جلوگیری از آپوپتوزیس و هماهنگ کردن سیگنال های درونی و حرکت اسکلت سلولی نقش دارند.
Mhawech P (2005). "14-3-3 proteins--an update". Cell Res. 15 (4): 228–36. doi:10.1038/sj.cr.7290291. PMID 15857577.
پروتئین شمارهٔ ۴ ریخت زایی استخوان (انگلیسی: Bone morphogenetic protein 4) پروتئینی است که در انسان توسط ژن «BMP4» کُد می شود. این ژن بر روی بازوی بلند کروموزوم ۱۴ واقع است.
652
n/a
ENSG00000125378
خانوادهٔ پروتئین های ترارسانندهٔ پیام و فعال کنندهٔ رونویسی (انگلیسی: Signal transducer and activator of transcription protein family) که به اختصار بدان ها «STAT protein» می گویند، پروتئین هایی هستند که در واقع، فاکتور رونویسی داخل سلولی بوده و کارشان میانجی گری و حضور در ایمنی، رشد، تمایز و آپوپتوز سلول هاست.
پروتئین دی ان آ پیوست
1yvlA:136-315, 1bf5A:136-315, 1bg1A:138-319, 1y1uA:138-330
1yvlA:317-567, 1bf5A:317-567, 1bg1A:321-574, 1y1uA:332-583
1yvlA:2-122, 1bgfA:2-122
پروتئین اسپراوتی (انگلیسی: Sprouty protein) در زیست شناسی مولکولی نوعی پروتئین اُنتوژنیک (تکاملی) است که در نشانه گذاری یاخته نقش دارد. این پروتئین از طریق مهار «مسیر پیام دهی MAPK/ERK» کار می کند.
عملکرد این پروتئین نخستین بار در مگس سرکه مورد بررسی قرار گرفت که در آن با جلوگیری از «مسیر BNL-FGF»، موجب مهار شاخه شاخه شدنِ نای در این حشره می شود.
این پروتئین ها همگی، یک ناحیهٔ محافظت شدهٔ غنی از سیستئین در سی-ترمینال خود به نام «دومِـین SPR» دارند. این دومِـین، یک دومین جدید و بدیعِ جابه جایی کروموزومی از غشاء سلول به سیتوزول است.
پروتئین ام (به انگلیسی: M proteins) یا پاراپروتئین(Paraprotein) یا ایمونوگلوبولین زنجیره سبک پادتنی است که در مقادیر بسیار زیاد در خون یا ادرار افراد مبتلا به میلوم متعدد و دیگر انواع تومورهای پلاسما سل (نوعی سلول ایمنی)یافت می شود.
ایمونوگلوبین های زنجیره سبک آزاد در خون یا ادرار بیمار را که تک دودمانی هستند(ناشی از تکثیر فراوان یک سلول پلاسما سل هستند) پروتئین بنس جونز (Bence Jones protein) مینامند.
Paraprotein
موسسه تحقیقات سرطان
پروتئین بافت دار سویا یا پروتئین بافت دار گیاهی (TVP) عمدتاً از دانه سویا که روغن آن طی فرآیندی گرفته می شود، تهیه می شود. همانگونه که از نام آن پیداست، برخلاف آرد سویا، ظاهری بافت دار و زبر دارد. پروتئین بافت دار سویا، در ایران در بسیاری از اوقات، به طور خلاصه با عناوین «پروتئین سویا» یا «سویا» خوانده می شود. این فرآورده به عنوان جایگزین یا همراهی برای پروتئینهای حیوانی، در میان علاقه مندان خوراکهای گیاهی کاربری فراوانی یافته است.
توده های کروی شکل که در لایهٔ دوطبقه چربی شناورند، اینها پروتئین های پوسته هستند که بخش اعظم آنها را گلیکو پروتئین ها تشکیل می دهند. دو گونه پروتئین در پوسته وجود دارد: پروتئین پوسته ای درونی یا سرتاسری که در همهٔ قطر پوسته نفوذ می کنند و پروتئین های پیرامونی که فقط به یک سمت پوسته می چسبند و در آن نفوذ نمی کنند. شمار بسیاری از پروتئین پوسته ای درونی مجراهای ساختاری ایجاد می کنند که از راه آنها مولکول های آب و مواد محلول درآب بویژه یون ها می توانند بین مایع بیرون یاخته ای و درون یاخته ای انتشار یابند. این مجراهای پروتئینی دارای ویژگی های انتخابی نیز هستند که واپخش گزینشی برخی مواد به میزان بیشتر از مواد دیگر را امکان پذیر می سازند. شمار دیگر از پروتئین پوسته ای درونی بعنوان پروتئین های حامل برای جابجایی موادی عمل می کنند که در غیر این صورت نمی توانستند از لایهٔ دوطبقه چربی نفوذ کنند. گاهی نیز این پروتئین های حامل مواد را در جهتی خلاف جهت پخش طبیعی انها جابجا می کنند که «انتقال فعال» نامیده می شوند. شمار دیگری از پروتئین پوسته ای درونی نقش آنزیمی دارند. پروتئین های پیرامونی بیشتر روی سطح درونی پوسته وجود دارند و غالباً به یکی از پروتئین پوسته ای درونی چسبیده اند. این پروتئین های پیرامونی تقریباً به طور کامل نقش آنزیمی یا نقش دیگر سازماندهنده های درون یاخته ای را دارا می باشند.
پروتئین های پوسته ای درونی به طور همیشگی به پوسته متصل شده اند. آن ها را می توان پروتئین دانست که برای جدا شدن از پوسته به زداینده یا سایر حلال های غیرقطبی نیازمند هستند. بسته به نوع پیوند این پروتئین ها با پوستهٔ دولایه آن ها را می توان به دسته های زیر تقسیم کرد:
پروتئین تراپوسته ای از داخل تمامی پوسته رد می شوند. بخش های تراپوسته ای پروتئین به صورت بشکه های بتا یا پیچه های آلفا هستند. نواحی به صورت پیچه های آلفا در تمام انواع پوسته های زیستی بویژه پوسته خارجی دیده می شوند. بشکه های بتا تنها در پوسته های خارجی باکتری های گرم-منفی، دیواره های یاخته ای لیپیدی برخی از باکتری های گرم-مثبت، و پوستهٔ بیرونی میتوکندرهای و کلروپلاست ها یافت می شوند.
پروتئین پوسته پیرامونی به صورت موقتی یا به دولایه لیپیدی یا به پروتئین های درونی به واسطهٔ ترکیبی از برهم کنش های آب گریزی، الکترواستاتیکی، و غیرکووالانسی متصل شده اند.
پوسته یاخته
کتاب فیزیولوژی پزشکی – نوشته پروفسور ارتور گایتون، پروفسور جان هال – ترجمه دکتر فرخ شادان، دکتر امیر صدیقی – صفحه ۱۷
پروتئی غشاي سراسری یک یا گروهی از پروتئین هاست که به طور همیشگی به غشاي سلول پیوسته است.
پوستهٔ یاخته
پروتئین پوسته ای
پروتئین تراپوسته ای
پروتئین پوستهٔ پیرامونی
توده های کروی شکل که در لایهٔ دوطبقه چربی شناورند، اینها پروتئین های غشا هستند که بخش اعظم آنها را گلیکو پروتئین ها تشکیل می دهند. دو گونه پروتئین در غشا وجود دارد: پروتئین غشاي درونی یا سرتاسری که در همهٔ قطر غشا نفوذ می کنند و پروتئین های خارجي که فقط به یک سمت غشا می چسبند و در آن نفوذ نمی کنند. شمار بسیاری از پروتئین غشاي درونی مجراهای ساختاری ایجاد می کنند که از راه آنها مولکول های آب و مواد محلول درآب بویژه یون ها می توانند بین مایع بیرون سلولي و درون سلولي انتشار یابند. این مجراهای پروتئینی دارای ویژگی های انتخابی نیز هستند که واپخش گزینشی برخی مواد به میزان بیشتر از مواد دیگر را امکان پذیر می سازند. شمار دیگر از پروتئین پوسته ای درونی بعنوان پروتئین های حامل برای جابجایی موادی عمل می کنند که در غیر این صورت نمی توانستند از لایهٔ دوطبقه چربی نفوذ کنند. گاهی نیز این پروتئین های حامل مواد را در جهتی خلاف جهت پخش طبیعی انها جابجا می کنند که «انتقال فعال» نامیده می شوند. شمار دیگری از پروتئین پوسته ای درونی نقش آنزیمی دارند. پروتئین های پیرامونی بیشتر روی سطح درونی پوسته وجود دارند و غالباً به یکی از پروتئین پوسته ای درونی چسبیده اند. این پروتئین های پیرامونی تقریباً به طور کامل نقش آنزیمی یا نقش دیگر سازماندهنده های درون یاخته ای را دارا می باشند.
چنین پروتئین هایی را تنها می توان به کمک زداینده ها، حلال های غیرقطبی، یا عوامل واسرشتنده از پوستهٔ یاخته جدا کرد.
پروتئین پی جی پی از پروتئین های موجود در غشاء سلولی است.
Biochemical pharmacology-۷۵۱۸-۲۰۰۲- pages ۱-۸
5243
n/a
P08183
بانک داده پروتئین (به انگلیسی: Protein Data Bank) (به اختصار PDB) منبعی برای داده های ساختار سه بعدی پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب نمایی ان ام آر به دست می آیند و توسط زیست شناس ها یا زیست شیمی پیشه ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن جا گذاشته می شوند. مدیریت این پایگاه داده با سازمانی به نام بانک داده جهانی پروتئین (wwPDB) هستند.
Protein Data Bank in Europe - PDBe
Protein Data Bank in Japan - PDBj
Research Collaboratory for Structural Bioinfomartics - RCSB
Biological Magnetic Resonance Bank - BMRB
در این پایگاه اطلاعات مربوط به ساختار سه بعدی ماکروملکول های زیستی ذخیره شده است. آرشیو PDB توسط مؤسسه بینلمللی worldwide Protein Data Bank - wwPDB اداره میشود. مؤسسات زیر بنیانگذاران wwPDB هستند:
بانک دادهٔ جهانی پروتئین (به انگلیسی: Worldwide Protein Data Bank)، که به اختصار "wwPDB" نیز نامیده می شود، سازمانی است که بایگانی ساختار درشت مولکول ها را در اختیار داشته و نگهداری و روزآمد می کند. مأموریت آن مدیریت و نگهداری یک آرشیو بانک داده پروتئین منفرد از داده های ساختاری درشت مولکول هاست که به طور عمومی و آزاد در دسترس جامعهٔ جهانی باشد. سازمان دارای چهار عضو است که عبارتند از:
کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری؛ (به انگلیسی: Research Collaboratory for Structural Bioinformatics Protein Database) (RCSB PDB)
بانک دادهٔ پروتئین در اروپا؛ (به انگلیسی: Protein Data Bank in Europe) (PDBe)
بانک دادهٔ پروتئین ژاپن؛ (به انگلیسی: Protein Data Bank Japan) (PDBj)
بانک دادهٔ رزونانس مغناطیسی زیستی؛ (به انگلیسی: Biological Magnetic Resonance Data Bank) (BMRB)
سازمان در سال ۲۰۰۳ (میلادی) تأسیس شده و تأسیس کنندگان آن کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری (ایالات متحدهٔ آمریکا)، بانک دادهٔ پروتئین در اروپا و بانک دادهٔ پروتئین ژاپن بوده اند. در سال ۲۰۰۶، بانک دادهٔ رزونانس مغناطیسی زیستی (از ایالات متحدهٔ آمریکا) به سازمان پیوست. پایگاه و تشکیلات هر یک از اعضا می تواند داده های ساختاری را پذیرفته و مورد پردازش قرار دهد. داده های پردازش شده به دارندهٔ بایگانی فرستاده می شوند. هم اکنون کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری به عنوان دارندهٔ بایگانی فعالیت می کند. این مسئله اطمینان بخش از آن است که فقط یک نسخه از داده ها که برای همهٔ کاربران یکسان است، وجود دارد. پایگاه دادهٔ تغییریافته سپس در دسترس دیگر اعضا قرار می گیرد. سپس، هر یک از اعضا، پرونده های ساختاری نتیجه را از طریق وبگاه خود در اختیار عُموم قرار می دهد. اطلاعات در وبگاه سازمان تنها به صورت پیوند به وبگاه های اعضا قابل دسترسی است. وبگاه های اعضا، چیزی بیش از وبگاه آیینهٔ دارندهٔ بایگانی (کارگروه همکاری پژوهشی برای پایگاه دادهٔ پروئتین بیوانفورماتیک ساختاری) هستند؛ چرا که اعضا در وبگاه های خود ابزارهای متفاوتی برای تحلیل و بررسی داده های پایگاه داده ارائه می کنند.
پیرایش پروتئین فرآیندی است که طی آن بخش هایی از پروتئین ها به نام intein حذف شده و در مقابل قسمت هایی از آن با نام exteins از سر کربن انتهایی و نیتروژن انتهایی خود به یکدیگر متصل می شوند. دو اسید آمینه ی سیستئین و سرین در این فر آیند نقش مهمی را ایفا کرده و زنجیره ای از اسید آمینه های هسته دوست را در پروتئین ایجاد می کنند. پیرایش پروتئین ها نیازی به انرژی حاصل از آدنوزین تری فسفات یا گوانوزین تری فسفات و همچنین عامل های کمکی خارجی ندارد.
Protein splicing mechanism and intein structure
چهار دسته از این مولکول ها با نام های intein کوچک و intein بزرگ، ترانس پردازشی، و نوع مربوط به آلانین، وجود دارد. inteinدر پیرایش پروتئین های بزرگ دارای قلمروهای پیرایشی کربوکسیل انتهایی وآمینو انتهایی و همچنین یک قلمروی اندونوکلئازی هستند. intein های کوچک تنها دارای دو قلمروی کربوکسیل انتهایی وآمینو انتهایی می باشند. trans splicing inteins دارای انشعاب هستند و به دوانتهای Cانتهایی و Nانتهایی تقسیم می شوند. نوع مربوط به آلانین نیز به جای سیستئین و سرین با آلانین وارد عمل می شود.
پیرایش پروتئین ها توسط دو گروه Anraku و Stevens در سال ۱۹۹۰ گزارش شد. هر دوی آن ها در واکوئل ساکارومیسز، پروتئین VMA1 را کشف کردند؛ که در هم آرای ATPase H+ قرار داشت. توالی کربن و نیتروژن انتهایی این پروتئین با ۷۰در صد سایر موجودات شبیه است و ۳۰ در صد شباهت با HO نوکلئاز مخمر دارد.
پیش بینی ساختار پروتئین به معنای استنتاج ساختار سه بعدی پروتئین از روی دنباله آمینواسیدهای آن یا به بیان دیگر، تعیین ساختار دوم و سوم از روی ساختار اولیهٔ پروتئین است. تعیین ساختار پروتئین از مبنا با مسألهٔ طراحی یک پروتئین متفاوت است. تعیین ساختار پروتئین یکی از مسائل مهم در حوزه بیوانفورماتیک و شیمی تئوری است و اهمیت زیادی در پزشکی (برای مثال در طراحی دارو) و زیست فناوری (در طراحی آنزیم ها) دارد.
ساختار پروتئین
مارپیچ آلفا
صفحات بتا
آمینواسیدها
پروتئین ها زنجیره ای از آمینواسیدها هستند که به وسیلهٔ پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند. شکل های متفاوتی از این زنجیره (با چرخش در اطراف کربن آلفا) در فضای سه بعدی امکان پذیر است. برخی آمینواسیدها ساختار قطبی دارند و دارای دو ناحیهٔ مجزای مثبت و منفی با یک گروه آزاد C=O و یک گروه آزاد NH هستند. این دو گروه در ساختار پروتئین تشکیل پیوند هیدروژنی می دهند. ۲۰ نوع آمینو اسید موجود را می تواند برمبنای ساختار شیمیایی زنجیره جانبی تقسیم بندی نمود. برای مثال، گلیسین کوچکترین زنجیره جانبی را که تنها شامل یک اتم هیدروژن است، دارد و بنابراین انعطاف بالایی در شکل گیری ساختارهای محلی پروتئین ایجاد می کند.
ساختار پروتئین را می توان به صورت دنباله ای از اجزای ساختار دوم، حلقه های آلفا و صفحات بتا، در نظر گرفت. در ساختار دوم، الگوهای منظمی از پیوندهای هیدروژنی بین آمینواسیدهای همسایه شکل می گیرد و آمینواسیدها دارای زوایای فی (زاویه حول نیتروژن و کربن آلفا) و سای (زاویه حول پیوند کربن آلفا و کربن کربونیل) یکسانی هستند.
مارپیچ آلفا پر تکرارترین نوع از اجزای ساختار دوم در پروتئین ها است که در هر دور به طور متوسط ۳٫۶ آمینواسید دارد. یک پیوند هیدروژنی نیز در انتهای دور چهارم ایجاد می شود. طول متوسط هر مارپیچ ۳ دور (معادل با ۱۰ آمینواسید) است. این طول از ۱٫۵ تا ۱۱ دور (۵ تا ۴۰ آمینواسید) متغیر است. هم ترازی پیوندهای هیدروژنی یک گشتاور دوقطبی را در مارپیچ ایجاد می کند و منجر به ایجاد یک بار مثبت جزئی در آمینواسید انتهای مارپیچ می شود. از آنجا که این ناحیه دارای گروه آزاد NH است، با یک گروه با بار منفی مانند فسفات تعامل دارد. معمول ترین مکان برای مارپیچ آلفا سطح هسته های پروتئین است که یک رابط را برای تعامل با محیط آبی بیرون ایجاد می کند. قسمت داخلی مارپیچ تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب گریز و قسمت بیرون تمایل به داشتن آمینواسیدهای آب دوست دارد؛ بنابراین در طول مارپیچ از هر چهار آمینواسید، سه آمینواسید آب گریز خواهند بود. سایر آمینواسیدهای موجود در هسته پروتئین یا داخل غشای سلولی خاصیت آب گریزی دارند. به طور کلی مارپیچ های قرار گرفته در سطح، تعداد کم تری آمینواسید آب گریز دارند. از این ویژگی می توان در پیش بینی ساختار پروتئین ها کمک گرفت. برای مثال نواحی با مقادیر بیشتر از آلانین، گلوتامین اسید، لوسین و متیونین و مقادیر کمتر از پرولین، گلیسین، تیروزین و سرین تمایل به تشکیل مارپیچ آلفا دارند.
تاشدگی پروتئین فرایندی فیزیکی است که در آن بس پپتید (یا پلی پپتید) به ساختار سه بعدی مشخصی پیچیده می شود. هر پروتئین از یکی بس پپتید آغاز می شود. بس پیپیدها زنجیره ای از اسیدهای آمینه هستند که در آغاز هیچ ساختار سه بعدی مشخصی ندارند (سمت چپ شکل روبه رو). ولی هر اسید آمینه در زنجیره می تواند ویژگی های شیمیایی خاصی بدارد؛ مثلاً آب دوست(هیدروفیل) یا آب گریز(هیدروفوب) یا باردار باشد. اسیدهای آمینه به خاطر این ویژگی ها با یکدیگر و با محیط سلول برهم کنش می کنند و سرانجام ساختار سه بعدی ویژه ای را که همان ساختار اصلی پروتئین است به خود می گیرند (سمت راست شکل). این ساختار را ترتیب زنجیرهٔ اسیدهای آمینه تعیین می کنند. سازوکار تاشدگی پروتئین هنوز کاملاً شناخته نشده است.
Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters (۲۰۰۲). «The Shape and Structure of Proteins», Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. New York and London: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1.
Bryngelson J., Onuchic J., Socci N., Wolynes P., «Funnels, Pathways and the Energy Landscape of Protein Folding: A Synthesis», arxiv: chem-ph/۹۴۱۱۰۰۸v۱ ۱۱ Nov ۱۹۹۴
اسیدهای آمینه از یک گروه آمین و یک گروه کربوکسیل و یک زنجیرهٔ جانبی ساخته شده اند وبا پیوندهای کوالانسی به هم متصلند. پیوند کوالانسی بین اسیدهای آمینه بسیار محکم است به طوری که امکان جابجایی و چرخیدن به اتم های N-H و C=O را نمی دهد، اما سایر پیوندها دارای استحکام کمتری بوده و امکان چرخیدن برایشان وجود دارد. این ویژگی باعث می شود پروتئین ها خاصیت انعطاف پذیری پیدا کنند و بتوانند تا بخورند.
پروتیین ها در اثر تا خوردگی شکل فضایی را ایجاد می کنند که دارای کمترین انرژی است. وقتی پروتئین تا می خورد پیوندهای ضعیف غیر کوالانسی به تثبیت تا خوردگی کمک می کنند. این پیوندها عبارتند از: پیوند یونی، پیوند هیدروژنی، برهمکنش های واندروالس و نیروهای آب گریز.
همانطور که گفته شد زنجیره جانبی متصل به اسیدهای آمینه می توانند قطبی یا غیر قطبی باشند. وقتی پروتئین در آب سیتوزولی قرار می گیرد زنجیره های جانبی آب گریز تمایل دارند به صورت یک مجموعه در درون مولکول پروتئین قرار بگیرند تا حد اقل تماس با مولکول های قطبی آب را داشته باشند و اثر تضعیف کننده آن ها بر پیوندهای هیدروژنی آب حد اقل باشد. از طرف دیگر زنجیره های جانبی ای که قطبی هستند تمایل دارند که در روی سطح مولکول پروتئین قرار بگیرند و با مولکول های آب یا سایر مولکول ها پیوند هیدروژنی ایجاد کنند. بنابراین خاصیت آب گریزی زنجیره های جانبی در تعیین شکل پروتئین نقش اساسی دارد.
زمانی که دو یا بیش از دو پروتئین در نتیجه نیروهای الکترواستاتیک یا رویدادهای شیمیایی در تماس فیزیکی با یکدیگر قرار می گیرند تعامل پروتئین–پروتئین رخ می دهد. این گونه تعاملات غالباً عملکردهای زیستی را رقم می زنند. بسیاری از فرایندهای مولکولی مهم در سلول مانند تکثیر DNA و حتی سوخت و ساز خود پرتئینها توسط کمپلکسهای بزرگ مولکولی انجام می شوند که این کمپلکسها از تعداد زیادی پروتئین های سازمان دهی شده که در تعامل با یکدیگر هستند ساخته شده اند. ناگفته پیداست که اغتشاش در شبکه اندرکنش پروتئینها می تواند منشأ اختلالات زیستی و بیماری های مختلف نظیر آلزایمر و سرطان باشد.
پایگاه داده های اصلی بر اساس نتایج گسترده عملی به دست آمده است. مانند: مرجع پروتئین انسانی (HPRD).
پایگاه داده های متا
پایگاه داده تخمینی بر اساس ابزار های محاسبات بدست آمده است. مانند: OPHID و STRING.
فعل و انفعالات پروتئینها از دیدگاه زیست شیمی، شیمی کوانتوم، دینامیک مولکولی و انتقال پیامها مورد مطالعه قرار گرفته اند. با استفاده از مجموع این داده ها می توان شبکه های اندرکنش پروتئینها را ایجاد و خصوصیات آن ها را از دیدگاههای مختلف مورد بررسی قرار داد
در واقع، تعامل بین پروتئین ها در هستهٔ تمام دستگاه میان اتمی هر سلول موجود زنده وجود دارد. این تعاملات اخیراً در فناوری نانو زیست مورد مطالعه قرار گرفته است.
تعاملات بین پروتئین ها برای اکثر عملکردهای زیست شناختی مهم هستند. به عنوان مثال، سیگنال های سطح خارجی یک سلول توسط تعامل پروتئینی بین مولکولهای سیگنالی به داخل سلول هدایت می شوند.
پیش بینی تعاملات پروتئین – پروتئین یک موضوع ترکیبی از بیوانفورماتیک و زیست شناسی ساختاری است که سعی دارد تا یک فهرست از تعاملات و همکاری بین گروه های پروتئینی را تهیه کند. فهمیدن تعاملات بین پروتئین ها برای انجام تحقیقات در زمینه هایی مثل مسیرهای ارتباطی درون سلولی، مدل کردن ساختارهای پیچیده پروتئینها، یافتن اطلاعات در مورد فرایندهای مختلف زیست شیمی و... کاربرد دارد. به صورت آزمایشگاهی تعملات فیزیکی بین جفت پروتئین ها می تواند با استفاده از آزمایشهای مختلفی مانند PCA، protein microarrays، FRET، MST به دست آید. تلاشهای آزمایشگاهی برای تعیین این تعاملات در موجودات گوناگون در حال پیشرفت هستند و همچنین در سال های اخیر روش های محاسباتی برای پیش بینی تعاملات ارائه شده اند.
ماشین بردار پشتیبانی
پروتئینهایی که با هم همکاری می کنند عموماً با هم تکامل پیدا می کنند، بنابراین ممکن است بتوان حقایقی در مورد همکاری بین جفت پروتئین ها را بر پایه فاصله فیلوژنتیک آن ها بدست آورد. در ضمن تعداد محدودی از تعاملات پروتئینی به صورت ساختاری و آزمایشگاهی حل شده اند و می توان از آن ها برای تشخیص تعاملات دیگری که شکل اصلی مشابهی دارند و در ارگانیسم های دیگری وجود دارند استفاده کرد
این متد خانواده های جفت پروتئینی با الگوهای مشابه که به صورت هم زمان در میان تعداد زیادی از گونه های حاضر یا غایب هستند را پیدا می کند. در واقع این متد جفت پروتئینهایی را پیدا می کند که احتمالاً در یک فرایند زیستی مشابه مشارکت می کنند اما لزوماً تعامل فیزیکی ندارند.
این متد شامل استفاده از ابزارهای جستجوی توالی مانند BLAST برای یافتن جفت پروتئین های همولوگ والگوریتمهای ترازسازی چند دنباله ای(MSA) است. با استفاده از این ترازسازهای چند دنباله ای، ماتریسهای فاصلهٔ فیلوژنتیکی برای هر پروتئین که فرض می کنیم در یک تعامل پروتئینی مشارکت دارد محاسبه می شوند. اگر این ماتریسها به اندازه کافی به هم شبیه باشند(که بوسیله ضریب همبستگی پیرسون اندازه گیری می شود) این پروتئین ها احتمالاً با هم تعامل دارند.
تعیین کمی پروتئین ها به طور کلی یک روش رضایت بخش و کامل برای تعیین غلظت هیچ نمونه پروتئینی وجود ندارد . انتخاب یک روش ، وابسته به نوع و ماهیت پروتئین ، ماهیت سایر ترکیبات نمونه پروتئینی ، سرعت مورد لزوم ، دقت و حساسیت آزمایش است .
آزمایش بیوره : مکانیسم اندازه گیری پروتئین به روش بیوره تشکیل کمپلکس بین یونهای مس دو ظرفیتی(Cu 2+) و پیوندهای پپتیدی است و برای تشکیل کمپلکس نیاز به حداقل دو پیوند پپتیدی است تا کمپلکس تشکیل گردد که کمپلکس تشکیل شده رنگ بنفش دارد . جذب رنگ آبی تولید شده را در طول موج 540 نانومتر خوانش می کنند و از آنجایی که جذب با غلظت ارتباط مستقیم دارد طبق قانون بییر – لامبرت با رسم یک منحنی استاندارد مقادیر پروتئین مجهول در نمونه قابل اندازه گیری است .
روش های مورد استفاده برای تعیین پروتئین ها:
هر چه تعداد پیوند پپتیدی بیشتر باشد شدت و غلظت رنگ بنفش زیادتر خواهد بودعلت تولید رنگ قرار گرفتن مس در بین دو پیوند پپتیدی است .
ویژگیهای تست بیسین چونینیک (BCA)
تولید پروتئین به یک فرایند زیست فناوری گفته می شود که در آن یک پروتئین خاص تولید می گردد. این کار عموماً توسط دستکاری در بیان ژنی یک جاندار به منظور تولید بالای ژن نوترکیب انجام می گردد. این فرایند شامل رونویسی از DNA ی نوترکیب به RNA پیامبر و سپس ترجمه RNA پیامبر به رشته های پلی پپتید است که نهایتاً به پروتئین عملکردی فولد می شود.
سامانه های تولید پروتئین در علوم زیستی، زیست فناوری و پزشکی کاربرد دارند. تحقیقات بیولوژی مولکولی از تعداد زیادی پروتئین و آنزیم (که بسیاری از آن ها در سیستم های بیانی دخیلند) استفاده می کند. از جمله این آنزیم ها می توان به DNA پلیمراز(DNA polymerase) اشاره کرد. با کمک این پروتئین ها و آنزیم ها، پروتئین هایی ساخته می شوند که به عنوان یک عامل هدف بیولوژی یا داروی بالقوه کاربرد دارند. همچنین سیستم های بیانی در فرمنتاسیون صنعتی بخصوص در تولید زیست دارو از قبیل انسولین و همچنین تولید آنزیم ها کاربرد فراوانی دارند.
سیستم های متداول تولید پروتئین شامل سلول های مشتق شده از باکتری، مخمرو، باکولوویروس-حشره و پستاندارانو است. اخیراً قارچ های رشته ای از جمله Myceliophthora thermophila نیز در این دسته بندی قرار می گیرند. قدیمی ترین و متداول ترین نوع سیستم های بیانی، سیستم های بر پایه سلول است. این سیستم در واقع ترکیبی از یک وکتور بیانی، DNA ی کلون شده و میزبانی برای وکتور است. این عوامل سبب می شود که ژن خارجی بتواند در یک سلول میزبان فعال شود و پروتئین مورد نظر را تولید کند و. راه های بسیار زیادی به منظور وارد کردن DNA ی خارجی به سلول میزبان وجود دارد. همچنین سلولهای میزبان که به منظور بیان استفاده می شود نیز بسیار مختلف اند. هر کدام از این سیستم های بیانی، مزایا و معایب خاص خود را دارند. باکتریها (از جمله ای کلای و باسیلوس سوبتیلیس)، مخمرهایی مانند ساکارومیسزسرویسیه۴ و لاین های سلولی یوکاریوتی از جمله میزبان های متداول هستند. همچنین ویروس ها (از جمله باکولوویروس، رتروویروس و آدنوویروس)، پلاسمید ها، کروموزوم های مصنوعی و باکتریوفاژها (از جمله لامبدا) از منابع DNA و مکانیسم های انتقال دهنده متداولند. بیان مناسب در یک سیستم بیانی، به ژن های در گیر در آن بستگی دارد. به عنوان مثال ساکارومایسز سرویسیه برای پروتئین هایی که نیازمند تغییرات پس از ترجمه هستند، اولویت دارد. لاین های سلولی پستانداران و حشرات در زمانی استفاده می شود که RNA ی پیامبر نیازمند پیرایش (splicing) باشد. تولید آسان و مقادیر بالای پروتئین نیز از مزایای بیان پروتئین در باکتری هاست. اما از آنجایی که باکتری ها، پروکاریوت هستند، به همه آنزیم های لازم جهت ایجاد تغییرات پس از ترجمه و فولدینگ مولکولی مجهز نیستند؛ بنابراین، پروتئین های چند دومینی یوکاریوتی(multi-domain eukaryotic proteins) که در باکتری ها بیان می شوند معمولاً فاقد عملکرد خواهند بود. همچنین بسیاری از پروتئین ها نا محلول بوده و ایجاد اینکلوژن بادی می کنند. بازکردن این پروتئین ها از هم و برگرداندن ساختار طبیعی آن ها بدون این که دناتوره شوند مشکل است. به منظور فایق آمدن بر این مشکل و امکان تولید پروتئین با ساختاری نزدیک تر به موجودات یوکاریوتی، سیستم های بیانی سلول های یوکاریوتی ساخته شدند. سلول های گیاهی (مانند تنباکو)، سلول های حشرات یا پستانداران (مانند گاو) با ژن ها ترنسفکت شده اند و به منظور تولید پروتئین با فولدینگ مناسب در سوسپانسوین یا حتی بافت یا موجود کامل کشت داده شده اند. هر چند که سیستم های بیانی پستانداران در شرایط درون بدنی(in vivo) بازدهی پایینی دارند و با دیگر محدودیت ها نیز همراه اند. گروه دیگری از سیستم های بیانی نیز ایجاد شده اند که حاصل تلفیق سیستم های بیانی پروکاریوتی و یوکاریوتی هستند. با کمک این سیستم ها، امکان تولید مقادیر بالای پروتئین فراهم می شود و در عین حال سیستم دارای قدرت انجام تغییرات اپی ژنتیک پیشرفته است. این نوع سیستم در واقع با استفاده از یوکاریوت های تک سلولی مانند سلول های غیر بیماری زای لیشمانیا ایجاد شده است.
اشرشیا کولی یکی از میزبان های بیانی است که به وفور مورد استفاده قرار می گیرد. به منظور بیان، DNA در داخل یک وکتور بیانی پلاسمیدی قرار می گیرد. روش های افزایش بیان در E.coli به خوبی شناخته شده اند.
جذب سطحی (با اصطلاح «جذب» اشتباه نشود) تجمع و چسبندگی مولکول ها، اتم ها، یون ها یا ذره های بزرگتر در سطح بدون اینکه نفوذی به سطح رخ دهد، هست. جذب سطحی زیست مولکول های بزرگتر، از جمله پروتئین ارتباط بالایی با ویژگی های فیزیولوژیک شان دارد و به همین ترتیب آنها با مکانیزم های مختلف شان و نه با آنالوگ های مولکولی یا اتمی شان، جذب می شوند.
برگرفته از ویکی پدیا انگلیسی
برخی از عوامل اصلی تاثیرگذار در جذب سطحی پروتئین عبارتنداز: انرژی سطحی، نیروهای بین مولکولی، تعامل های آب گریزی، یونی یا الکترواستاتیکی. با دانستن اینکه چگونه این عوامل بر جذب پروتئین تاثیر می گذارد، می توان با ماشین کاری، آلیاژسازی و سایر تکنیک های مهندسی دستکاری شوند تا بهترین عملکرد را در کاربردهای پزشکی و فیزیولوژیکی انتخاب کنند.


چنانچه، معنی واژه بالا (برگرفته از دانشنامه ویکی پدیا)، نادرست یا مخالف قوانین جمهوری اسلامی ایران است، خواهشمند است گزارش دهید تا بررسی و حذف گردد => [گزارش]

ارتباط محتوایی با پروتئین

پروتئین در جدول کلمات

پروتئین اصلی شیر
کاسئین
پروتئین باکتری ساز
انتیکور
پروتئین گندم
گلوتن
پروتئین گیاهی
سویا
دانش بررسی و ساختار و عملکرد پروتئین ها در مقایس بزرگ است
پروتیومیک
آنزیم گوارنده پروتئین در شیره لوزالمعده
تریپسین
از دانه های خوردنی سرشــار از پروتئین که پخته آن خورده می شود
لوبیا

معنی پروتئین به انگلیسی

protein (اسم)
سپیده ، پروتئین

پروتئین را به اشتراک بگذارید

Telegram Facebook Twitter LinkedIn

معنی یا پیشنهاد شما



نام نویسی   |   ورود

تازه ترین پیشنهادها

نگار > lagophthalmos
محدثه فرومدی > qualify
سالین > هنبانه بورینه
محمد رومزی > discriminant validity
منصوره > do your bit
یونس > نام قدیم سنندج
حمید > مراسم بزرگداشت
محدثه فرومدی > international

نگارش واژه نو   |   پیشنهادهای امروز

عبارات و کلمات کلیدی مرتبط

• پروتئین بدنسازی   • پروتئین در ادرار   • پروتئین در چه غذاهایی است   • انواع پروتئین ها   • مکمل پروتئین   • پروتئین پودر   • پروتئین های گیاهی   • پروتئین چیست   • معنی پروتئین   • مفهوم پروتئین   • تعریف پروتئین   • معرفی پروتئین   • پروتئین یعنی چی   • پروتئین یعنی چه  

توضیحات دیگر

معنی پروتئین
کلمه : پروتئین
اشتباه تایپی : ~v,jmdk
آوا : porote'in
نقش : اسم
عکس پروتئین : در گوگل


آیا معنی پروتئین مناسب بود ؟     امتیاز مثبت به دیکشنری   امتیاز منفی به دیکشنری     ( امتیاز : 94% )